PROGRAMA DE PÓS-GRADUAÇÃO EM BIOLOGIA CELULAR E MOLECULAR (PPBCM)
CENTRO DE CIÊNCIAS EXATAS E DA NATUREZA (CCEN)
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Notícias
Banca de DEFESA: JUCELINELCIA HOUSSEINA SEIDI SEBASTIÃO
Uma banca de DEFESA de MESTRADO foi cadastrada pelo programa.
DISCENTE: JUCELINELCIA HOUSSEINA SEIDI SEBASTIÃO
DATA: 29/09/2023
HORA: 14:30
LOCAL: Auditório do Departamento de Biologia Molecular
TÍTULO: RESÍDUOS DO PROCESSAMENTO DO XERELETE (CARANX LATUS, AGASSIZ, 1831) COMO FONTE
DE PROTEASES ALCALINAS
PALAVRAS-CHAVES: Caranx latus; macromoléculas; organismos aquáticos; resíduos pesqueiros; tripsina
PÁGINAS: 46
GRANDE ÁREA: Ciências Biológicas
ÁREA: Bioquímica
SUBÁREA: Enzimologia
RESUMO: Resíduos de pescados industrialmente produzidos e descartados de maneira inadequada são
fonte de poluição, e seu reaproveitamento para extração de macromoléculas biológicas para
fins de aplicações industriais tem crescido. O xerelete (Caranx latus) é uma espécie de peixe
de grande interesse comercial na costa brasileira, o reaproveitamento de seus resíduos para
extração de proteases com aplicações industrias pode ajudar a suprir déficit de enzimas na
industrias. Através da precipitação com sulfato de amônio foi obtido um concentrado
enzimático (F20-80%), com alta atividade de tripsina, a partir do extrato bruto do ceco pilórico
do xerelete. O efeito de inibidores e outros agentes químicos sobre a atividade tríptica de F20-
80% foi avaliado. Também foram determinadas as características físico-químicas das tripsinas
presentes em F20-80%. Foi observada uma atividade tríptica máxima, de F20-80%, no pH
10,5. As tripsinas presentes em F20-80% foram estáveis na faixa de pH 6 ao pH 11,5. A
temperatura ótima para a atividade tríptica de F20-80% foi determinada como 45 °C e a
estabilidade térmica foi na faixa de 25 à 45°C por 30 min. Os íons metálicos Al3+, Cu2+ e Hg2+
e o inibidor TLCK promoveram uma alta inibição da atividade das tripsinas presentes em F20-
80%. O agente quelante EDTA e o inibidor TPCK promoveram discreta inibição da atividade
tríptica de F20-80%. A F20-80% manteve 70% de sua atividade máxima na presença de 7,5%
(p/v) de NaCl. A F20-80% não foi compatível com a formulação dos detergentes comerciais
em pó testados. O presente estudo sugere que as vísceras do peixe Caranx latus podem ser
promissoras fontes de proteases alcalinas do tipo tripsina-símile. Apesar de sua
incompatibilidade com a formulação química dos detergentes testados, as características
físico-químicas apresentadas por estas enzimas, assim como sua estabilidade na presença de elevadas concentrações de NaCl indicam uma promissora utilização em outros setores
comerciais, como por exemplo na indústria alimentícia, de colágeno e gelatina. Contudo,
outros estudos são necessários para avaliar melhor sua aplicabilidade dentro dos processos em
cada indústria.
MEMBROS DA BANCA:
Presidente - 045.514.244-04 - HELANE MARIA SILVA DA COSTA - UFPE
Externo ao Programa - 1889778 - JOAO RICARDO GONCALVES DE OLIVEIRA
Interno - 2009494 - ULRICH VASCONCELOS DA ROCHA GOMES