Canavalia brasiliensis pertence à família Leguminosae e sendo uma espécie do Novo Mundo e no Brasil pode ser encontrada nas regiões Norte, Nordeste, Centro-Oeste e Sudeste. Muitas espécies de plantas contêm proteínas de ligação a carboidratos as quais são comumente chamadas de lectinas ou aglutininas as quais são distribuídas em praticamente todos os organismos vivos. O referido trabalho objetivou detectar, purificar e caracterizar fisico-quimicamente uma lectina do extrato das sementes de C. brasiliensis e avaliar sua relação com bactérias patogênicas e processos inflamatórios. A lectina com afinidade por eritrócitos de coelho foi isolada através de cromatografia de afinidade em matriz de sephadex G-50 seguida de quitina; e exclusão molecular em sistema HPLC. O grau de pureza e o peso molecular da lectina foram determinados por eletroforese SDS-PAGE. A proteína foi caracterizada quanto à natureza glicoproteica, especificidade a açúcares e glicoproteínas, resistência ao pH, temperatura, agentes desnaturantes, redutores, oxidantes e quelantes. A lectina apresentou na SDS-PAGE duas bandas de 25 e 45 kDa e um teor de 47 µg de carboidratos. Foi especifica para manose, frutose e maltose. Foi inativada quando aquecida a 90°C e 100°C durante 10 minutos e em pH 13,0. Teve sua atividade reduzida na presença de ureia 4 e 8 M e do metaperiodato de sódio; e aumentada com o β-mercaptoetanol; Não apresentou atividade frente às bactérias subtilis ATCC 0516, Escherichia coli ATCC 10536, Pseudomonas aeruginosa ATCC 8027, P. aeruginosa ATCC 25619, Staphilococcus aureus ATCC 6538 e S. aureus ATCC 25925, No modelo de peritonite induzido por carragenina, em camundongos, apresentou efeito antiinflamatório reduzindo a permeabilidade dos vasos sanguíneos e a migração dos neutrófilos no peritôneo de camundongos. Ela não foi tóxica para os animais.