Banca de DEFESA: THALIA ANDRADE SILVA

Uma banca de DEFESA de MESTRADO foi cadastrada pelo programa.
DISCENTE: THALIA ANDRADE SILVA
DATA: 29/09/2022
HORA: 14:00
LOCAL: Auditório do Departamento de Biologia Molecular CCEN - UFPB
TÍTULO: "TRIPSINAS DO PEIXE GUARAJUBA (Carangoides bartholomaei): EXTRAÇÃO, PURIFICAÇÃO PARCIAL E CARACTERIZAÇÃO "
PALAVRAS-CHAVES: Proteases alcalinas. Purificação de enzimas. Processamento de resíduos de peixe. Proteases de peixes. Enzimas marinhas
PÁGINAS: 60
GRANDE ÁREA: Ciências Biológicas
ÁREA: Bioquímica
RESUMO: Nos últimos anos o consumo de pescado vem aumentando, e sua produção quase triplicou nas últimas décadas. Neste contexto, a espécie Carangoides bartholomaei é um peixe marinho de médio a grande porte muito consumido no litoral nordestino. O acúmulo de resíduos gerados pelo processamento do pescado consumido gera um problema ambiental, causando poluição das águas e do solo quando descartados indevidamente. Entretanto, diversos estudos mostram que esses rejeitos podem ser importantes fontes de moléculas bioativas que podem ser aplicadas em processos biotecnológicos e industriais. Com isso, o objetivo deste estudo foi extrair, purificar parcialmente e caracterizar proteases alcalinas, do tipo tripsina, presentes no ceco pilórico do peixe C. bartholomaei. As tripsinas foram purificadas parcialmente através de “salting out” e cromatografia líquida de afinidade. A atividade enzimática foi determinada utilizando BApNA como substrato. Os efeitos de agentes químicos, pH e temperatura sobre a atividade enzimática foi avaliado. Foi avaliada a compatibilidade das tripsinas obtidas com sabões comerciais. As tripsinas de C. bartholomaei apresentaram características importantes como temperatura ótima de 50°C, sendo estáveis entre 25°C a 40°C por 60 minutos. O pH ótimo para a atividade enzimática foi o pH 8,0 e foi estável do pH 5,0 ao pH 11,5. O Km foi determinado como 0,73 mM para o BApNA. As tripsinas foram inibidas completamente pelo inibidor TLCK. O Hg2+ inibiu fortemente a atividade enzimática em todas as concentrações testadas, enquanto que o Al3+ em maiores concentrações promoveu uma leve ativação. Através de SDS-PAGE foi possível observar duas bandas após a cromatografia de afinidade: uma de 20 kDa e outra de 24 kDa. Os testes feitos com diferentes marcas de sabões comerciais mostraram que as tripsinas foram ativas na presença dessas formulações. Os resultados sugerem que o ceco pilórico de C. bartholomaei é uma fonte para obtenção de tripsinas compatíveis com os componentes de sabões comerciais. As características físico-químicas das tripsinas obtidas sugerem que são enzimas promissoras em aplicações biotecnológicas e industriais.
MEMBROS DA BANCA:
Presidente - 1183873 - AUGUSTO CEZAR VASCONCELOS DE FREITAS JUNIOR
Externo ao Programa - 1889778 - JOAO RICARDO GONCALVES DE OLIVEIRA
Interno - 2009494 - ULRICH VASCONCELOS DA ROCHA GOMES