Banca de DEFESA: RENATA RODRIGUES MAGALHAES

Uma banca de DEFESA de DOUTORADO foi cadastrada pelo programa.
DISCENTE: RENATA RODRIGUES MAGALHAES
DATA: 19/02/2025
HORA: 13:00
LOCAL: https://meet.google.com/dym-crhm-ess
TÍTULO: “NOVAS FRONTEIRAS EM BIOCATÁLISE: LIPASES IMOBILIZADAS EM QUITOSANA-EDTA COM APLICAÇÃO NA RESOLUÇÃO DE R,S-1-FENILETANOL E LIPASES LIVRES EM REAÇÕES SEQUENCIAIS E MULTICOMPONENTES
PALAVRAS-CHAVES: Biocatalisadores; Lipases; Imobilização de lipases; Quitosana modificada; Reações sequenciais.
PÁGINAS: 120
GRANDE ÁREA: Ciências Exatas e da Terra
ÁREA: Química
SUBÁREA: Química Orgânica
RESUMO: A Química está constantemente caminhando em direção a compatibilidade ambiental, por isso a Química Verde vem sendo o objetivo final da maioria dos projetos acadêmicos e industriais. É nesse sentido que a aplicação de enzimas como catalisadores de reações químicas ganha visibilidade. Por sua vez, a imobilização de enzimas vem para resolver problemas de solubilidade e estabilidade das enzimas livres. Além disso, o desenvolvimento de técnicas e a busca por novos suportes permitem a melhoria de outras propriedades como atividade, seletividade, inibição e resistência química. A quitosana é um suporte bastante conhecido da tecnologia enzimática e uma das suas características principais é a capacidade de admitir modificações químicas em sua estrutura. Este trabalho focou na funcionalização da quitosana com EDTA e sua aplicação como suporte na imobilização das lipases de Burkholderia cepacia (BCL), Candida rugosa (CRL) e Aspergillus niger (ANL). A atividade enzimática e a estabilidade das lipases, antes e depois da conjugação ao suporte, foram avaliadas sob diferentes condições (pH, temperatura e solventes orgânicos) e comparadas com as da lipase livre, seguindo a hidrólise do p-nitrofenil palmitato (p-NPP). Mudanças conformacionais foram investigadas utilizando espectroscopia de Transformada de Fourier no Infravermelho (FTIR), Microscopia Eletrônica de Varredura (SEM) e Análise Termogravimétrica (TGA). A capacidade de adsorção das lipases na superfície de CHT-EDTA aumentou com o tempo de contato e um valor de pH ideal (pH 6,5). Os resultados revelaram que 112 mg/g para BCL/CHT-EDTA foi a quantidade mais significativa de lipase adsorvida, seguida de CRL com 106 mg∙g⁻¹ e ANL com 53 mg∙g⁻¹, correspondendo a eficiências máximas de imobilização de 72%, 69% e 45%, respectivamente. As enzimas imobilizadas demonstraram atividade enzimática de 1.539 U/g para BCL/CHT-EDTA, seguidas por CRL/CHT-EDTA e ANL/CHT-EDTA com 1.409 e 1.063 U/g, respectivamente. BCL/CHT-EDTA foi então escolhida para estudar a resolução de R,S-1-fenilethanol, alcançando 99,9% de 푒푒푃, 82% de 푒푒푆 e 45% de conversão (E > 200). BCL/CHT-EDTA manteve a alta enantiosseletividade (푒푒푃>99,9%), mesmo após os quatro ciclos de reutilização. As enzimas nas suas formas livres também foram exploradas como uma estratégia para síntese de moléculas orgânicas, obtendo produtos em condições amenas e de maneira eficiente. Nesse sentido, as lipases BCL, CRL, ANL, Lipase A de Candida antartica (CALA) imobilizada em Immobead 150 e Resina acrílica de lipase de Candida antarctica (CALB) foram aplicadas como biocatalisador na síntese dos xantenos e cromenos. No estudo de otimização a CRL apresentou uma catálise 10 vezes mais rápida do que outras lipases, sendo assim escolhida como biocatalisador para as reações subsequentes. A síntese dos xantenos a partir de diversos salicilaldeídos e dimedona resultou na obtenção de derivados de xanteno (1a-1h) em tempos curtos (10-80 min) e rendimentos elevados (88-94,4%). A CRL foi recuperada e reciclada por três ciclos consecutivos. Para a síntese de tetrahidrocromenos, a CRL também foi utilizada como biocatalisador em reações com diferentes benzaldeídos, dimedona e malononitrila, permitindo a síntese eficiente de derivados de tetrahidrocromeno (2a-2o). Os compostos 1 e 2 obtidos foram avaliados quanto à atividade antimicrobiana por meio de testes in vitro.
MEMBROS DA BANCA:
Interno - 1937438 - CLAUDIO GABRIEL LIMA JUNIOR
Externo à Instituição - DAVILA ZAMPIERI
Interno - 1979024 - DAYSE DAS NEVES MOREIRA
Externo à Instituição - FERNANDA DA COSTA SANTOS BOECHAT
Presidente - 1379047 - JULIANA ALVES VALE