Banca de DEFESA: SAMUEL DE SOUZA SOARES

Uma banca de DEFESA de MESTRADO foi cadastrada pelo programa.
DISCENTE: SAMUEL DE SOUZA SOARES
DATA: 30/09/2025
HORA: 09:00
LOCAL: AUDITORIO DO IpeFarm
TÍTULO: Caracterização de proteases produzidas por Penicillium sp. isolado do solo semiárido de Pernambuco e sua potencial aplicação como aditivo de detergentes
PALAVRAS-CHAVES: .Enzimas hidrolíticas; biocatálise; estabilidade enzimática; aplicação industrial.
PÁGINAS: 164
GRANDE ÁREA: Multidisciplinar
ÁREA: Biotecnologia
RESUMO: .O semiárido nordestino brasileiro apresenta condições ambientais extremas, caracterizadas por elevadas temperaturas, baixos índices pluviométricos e alta variabilidade climática. Esses fatores exercem forte pressão seletiva sobre os organismos que habitam a região, em especial sobre microrganismos com características adaptativas singulares, os quais constituem uma fonte promissora de biomoléculas de interesse biotecnológico. Dessa forma, os fungos do gênero Penicillium destacam-se pela capacidade de sintetizar enzimas extracelulares, entre elas as proteases, amplamente utilizadas nos setores alimentício, farmacêutico, têxtil e de detergentes. Nesse sentido, o presente trabalho teve como objetivo avaliar a produção de proteases por Penicillium sp. D9, isolado do solo da Caatinga em Serra Talhada – PE, bem como otimizar as condições de cultivo e caracterizar bioquimicamente a enzima obtida. A identificação da espécie do isolado seguiu usando o método de espectrometria de massas MALDI-TOF MS. A cinética de crescimento do fungo e de produção de conídios foi avaliada em meio ágar Sabouraud-dextrose (2%). A produção de proteases foi realizada usando diferentes condições de incubação (estático e agitação orbital), fontes de carbono (glicose, sacarose, maltose e xilose) e de nitrogênio (extrato de carne, peptona, extrato de levedura, sulfato de amônio e leite). A atividade enzimática foi determinada utilizando azocaseína (1%) como substrato e analisando o efeito de pH (5–9), temperatura (25–75 °C), íons metálicos, inibidores específicos de classes de proteases, além da compatibilidade com detergentes comerciais. A determinação da espécie foi conduzida utilizando espectrometria de massas MALDI-TOF MS, entretanto não foi possível identificação da espécie do isolado. Os ensaios mostraram que a produção de conídios se iniciou no oitavo dia de incubação do isolado; nesse estágio, a colônia apresentou uma macromorfologia com coloração enegrecida com arcos esbranquiçados no anverso, e, no reverso, coloração esbranquiçada acompanhada de pigmento avermelhado. A produção enzimática atingiu seu pico máximo (0,433 U/mL) após dez dias de incubação, sendo significativamente favorecida pela agitação orbital em comparação ao cultivo estático (0,173 U/mL). Dentre as fontes de carbono e nitrogênio tesadas, a glicose promoveu um maior rendimento enzimático, enquanto o leite destacou-se como fonte de nitrogênio mais eficiente. A análise bioquímica apontou que cerca de 70% da atividade de proteases produzida pelo fungo pertence ao grupo das serino-proteases, evidenciada pela significativa redução da atividade enzimática frente ao inibidor PMSF (70,35%). A enzima apresentou ótima atividade em pH 8,0 e temperatura de 45 °C, além de ampla estabilidade térmica e de pH, mantendo mais de 70% da atividade após incubação em condições extremas (pH 8-9, 75ºC). Íons como Ca²⁺ e Mg²⁺ atuaram como ativadores, enquanto Cu²⁺ e Fe³⁺ reduziram a atividade proteolítica. Em testes de compatibilidade, a protease manteve atividade relevante na presença de diferentes marcas de detergentes, evidenciando seu potencial de aplicação como coadjuvante no setor de indústria de detergentes. Os resultados mostram que o isolado Penicillium sp. D9 é uma fonte promissora de proteases estáveis e versáteis, com potencial para aplicações industriais. Além disso, a prospecção de microrganismos do semiárido brasileiro se mostra uma estratégia relevante para identificar novos biocatalisadores e impulsionar a inovação em processos biotecnológicos sustentáveis.
MEMBROS DA BANCA:
Interno - 2016620 - ADNA CRISTINA BARBOSA DE SOUSA
Externo ao Programa - 1859841 - ANDREA FARIAS DE ALMEIDA
Presidente - 2016711 - IAN PORTO GURGEL DO AMARAL